科學(xué)家揭示分子伴侶熱休克蛋白解聚系統(tǒng)的內(nèi)源性新機(jī)制

熱休克反應(yīng)可觸發(fā)蛋白質(zhì)聚集體的形成，并誘導(dǎo)由分子伴侶組成的解聚系統(tǒng)。最近研究揭示的幾個明顯的熱誘導(dǎo)聚集的例子，長期以來被認(rèn)為是蛋白錯誤折疊的結(jié)果，其實(shí)反映了進(jìn)化的、適應(yīng)性的生物分子縮合。近日，美國芝加哥大學(xué)的的研究團(tuán)隊(duì)在《Molecular Cell》發(fā)表了題為“Chaperones directly and efficiently disperse stress-triggered biomolecular condensates”的文章。

研究人員發(fā)現(xiàn)酵母解聚系統(tǒng)直接分解熱誘導(dǎo)的內(nèi)源性多聚腺苷酸結(jié)合蛋白（poly(A)-binding protein，Pab1）生物分子縮合物（凝聚物）的速度比分解最常用的錯誤折疊蛋白模型底物熒光素酶的聚集體快幾個數(shù)量級，并且除了其效率，熱誘導(dǎo)凝聚分解與熱誘導(dǎo)聚集分解的分子要求和機(jī)制行為也不同。分子伴侶熱休克蛋白104（Hsp104）、熱休克蛋白70（Hsp70）和II型熱休克蛋白40（Hsp40）是Pab1凝聚物在體外快速、完全分解的必要條件。

該研究為長期研究的熱休克蛋白建立了一個可靠的內(nèi)源性熱誘導(dǎo)底物。

論文鏈接：

https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S1097276522000053?via%3Dihub

注：此研究成果摘自《Molecular Cell》雜志，文章內(nèi)容不代表本網(wǎng)站觀點(diǎn)和立場，僅供參考。

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